Va rugam dezactivati programul ad block pentru a vizualiza pagina!

Cumpara abonament!
Plateste cu PayPal

Aminoacizi

Partajeaza in Google Classroom

Partajeaza cu Google Classroom
Susține Lectii-Virtuale!
Pentru a putea vizualiza un video va rugam sa va logati aici! Daca nu aveti cont va puteti inregistra apasand aici.
20 voturi 705 vizionari
Puncte: 10

Transcript



patinele sunt o clasă de molecule

care au aproape o infinitate de

puncte în organismele vii sunt

extrem de variate pentru o singură

celulă putem da peste câteva mii

de proteine există niște subunități

monomeri ție relativ simple care

ne oferă cheia către structura

a mii de proteine diferite e vorba

bineînțeles de aminoacizi toate

proteinele provine de la cele mai

antice bacterii sau de la cele

mai complexe de forme de viață

sunt formate din aceeași douăzeci

de ani în noua ci proteinele se

găsesc în romb are varietatea de

dimensiuni de la ppd relativ mici

formate din numai câteva resturi

de aminoacizi și până la polimeri

mei și formați din câteva mii de

ani marca bine este faptul că celulele

pot produce proteine cu proprietăți

și funcții extrem de diferite din

aceeași 20 de aminoacizi organismele

vii pot construi din cei 20 de

ani nu produși precum enzime hormoni

articol transportatori pânze de

păianjen unghii păr blond și mii

de alte substanțe cu puncte biologice

variațiile roșii din sânge care

conține o globina luteina care

transportă oxigen Toate aceste

substanțe sunt de natură proteică

deci sunt formate din aminoacizi

după cum știm deja proteinele sunt

polimeri a aminoacizilor polimeri

care se formează pentru o reacție

de policondensare a aminoacizilor

cu fiecare rest de aminoacizi God

de vecinul său pentru o legătură

covalentă specifică numită legătură

pe fizică termenul rest de aminoacid

e folosit pentru a scoate în evidență

faptul că prin reacția de condensare

între doi aminoacizi se pierde

o molecule de apă Câte inele pot

fi descompuse sau hidrolizate la

aminoacizi constituenți pentru

o varietate bineînțeles primele

Studii asupra proteinelor sau concentrat

asupra aminoacizilor izolați din

diverse puțini au trecut exact

132 de ani până când sau descoperit

toți cei 20 de aminoacizi naturali

care se găsesc în proteine primul

a fost descoperit în 1806 iar ultimul

avion 1938 lecții aceasta vom discuta

despre informațiile pe care le

aflat oamenii de știință studiind

aceștia animații cei 20 de aminoacizi

naturali Au în comun anumite caracteristici

structurale toți sunt alfamino

adică au grupa carboxil și grupa

Nyno legate de același atom de

carbon carbonul Alfa poziția Alfa

este poziția vecină grupe carboxil

aceasta e poziția Beta gamă și

tot așa deci acesta ar fi un Betta

aminoacid Așadar aminoacizi din

proteine sunt alfamino aci diferă

între ei prin catenelor laterale

adică prin radicalii Istru carbonat

pe care notăm cu aer mai pe scurt

aceeași ridicand intru carbonat

au structuri dimensiuni și sarcini

electrice variate și influențează

solubilitatea în apă a fiecărui

aminoacid în parc pe lângă aceeași

20 de aminoacizi naturali mai există

și alții mai puțin comun dar noi

nu vom discuta despre ei în cazul

tuturor aminoacizilor naturali

cu excepția glicinei carbonul Alfa

a legat de patru grupuri diferite

de atomi grupă carboxil o grupa

Amino o grupă aer și un atom de

hidrogen aceasta este formula generală

a unui aminoacid în cazul glicinei

radicalul hidrocarbonat este de

fapt doar un atom de hidrogen Așadar

în toți aminoacizii cu excepția

glicine atomul de carbon din poziția

asta este un centru de calitate

despre realitate am discutat în

lecțiile dedicate izomerilor cele

patru grupuri diferite din structura

aminoacizilor ocupă două aranjamente

spațiale unice si astfel pentru

aminoacizi Este posibilă existența

Ei numai doi stereoizomeri deoarece

acești doi stereoizomeri au în

centru de calitate și se prezintă

ca obiect și imaginea în oglindă

ne superpozabile sunt de fapt enantiomeri

o categorie asteroizilor amintim

și că toate moleculele care au

în centru Deci realitate sunt active

Optic adică rotesc planul luminii

polarizate cu puține excepții în

Alfa aminoacizi naturali atomul

de carbonat Simetric din poziția

Alfa are configurația ei în formulele

de proiectie grupa mănăstire atomul

de hidrogen în dreapta însă de

data aceasta nu ne vom folosi de

sistemul RS pentru a specifica

configurația atomilor din jurul

Centrului de tirani tot configurațiile

zaharurilor simple și ale aminoacizilor

co specificate prin sistemul de

sistem dezvoltat tot de Emil Fischer

prin convenții sa decis că alfamino

acizi naturali fac parte din seria

sterică n iar enantiomerilor din

seria de Așadar vom prezenta întotdeauna

e la kilometrul el cu grupa Amino

în partea stângă și cu atomul de

hidrogen în dreapta și de nu au

nicio legătură cu distruge și le

vedere deoarece nu există nicio

legătură între configurația atomului

de carbon asimetric și sensul în

care este rotit planul luminii

polarizate Aproape toți compușii

biologici cu un centru de realitate

găsesc sub forma unui singur stero

izomeri elfi după cum am precizat

și mai înainte resturile de aminoacizi

din proteine se găsesc exclusiv

sub formă de stiri Marian când

oamenii de știință vor să obțină

compuși tirani în laborator prin

reacții chimice obișnuite rezultatul

un amestec racemic de enantiomeri

el și pe Aceștia sunt foarte dificil

de diferentiat și de separare pentru

un organism viu izomerii deși el

sunt diferit așa cum dreapta e

diferită de stânga celulele sintetizează

numai izomerii ele aminoacizilor

deoarece reacțiile de sinteză sunt

catalizate de enzime iar zidurile

active ale enzimelor sunt asimetrice

de aceea spunem că reacții catalizate

de enzime sunt reacții Stelyos

specifice rezultatul nu e un amestec

la Ce e mic și un stereoizomer

specific după cum bine știm în

moleculele aminoacizilor există

atât o grupă funcțională carboxil

cât și o grupa funcțională Amino

acesta fiind principalul Factor

care determină comportarea cheme

după carboxil care are caracter

acid cedează un Proton grupei Amino

care are caracter bazy dupa mii

nouă fixează protonul o pereche

de electroni neparticipanți de

la atomul de azot pentru o legătură

covalentă coordinativă în urma

acestui schimb de protoni grupa

carboxil e transformată ionul carboxilat

iar Groupama Noe transformată în

ionul amoniu substitui echilibrul

e deplasat în totalitate spre dreapta

acesta Ioan format prin ionizare

a intra în moleculară a unui aminoacid

conține după cum vedem atât o sarcina

negativă cât și o sarcină pozitivă

și se numește amfioni sau formă

de polară pentru a înțelege biochimia

esențial să cunoaștem proprietățile

chimice ale celor 20 de ani Luis

naturale pentru asta e foarte Cum

să studiem cei 20 de aminoacizi

în cinci categorii principale bazată

pe proprietățile radicalilor hidrocarbonați

din structura lor în special polaritatea

radicalilor carbonat Este foarte

importantă adică tendința de a

interacționa cu apa la pe HBO Logi

pe hașuri biologie fiind aproximativ

pe H categorie este cea aminoacizilor

cu radicali nepolari vedem că radicali

hidrocarbonat din această categorie

sunt nepolari hidrofob alanina

valina leucina izoleucina au tendința

de a forma aglomerări în interiorul

proteinelor stabilit în structura

proteică prin interacțiunile hidrofobe

după cum a zis și mai devreme glicina

are structura cea mai simplă prolina

după cum vedem are o catenă laterală

le fatică cu structură ciclică

regiunile din proteină care conțin

restul de pe Alina au flexibilitate

structurală mai redusă din cauza

aceste catenele laterale acum vine

a doua categorie formată din aminoacizi

care au catenele laterale aromatice

fenilalanina tilozina și triptofanul

sunt relativ nepolare sau hidrofobe

toți trei aminoacizi pot participa

în interacțiuni Foxi la tinei poate

forma legături de hidrogen lucru

foarte important atunci când tilozina

a se află în structura unei enzime

în a treia categorie avem aminoacizii

a căror catenele laterale sunt

radicali intru carbonați polari

fără sarcină electrică radicali

acestora aminoacid sunt puțin mai

solubil în apă adică mai drawful

decât cea a aminoacizilor nepolari

această creștere a solubilității

iar datorită grupelor funcționale

care pot forma legături de hidrogen

cu apa avem aici Serena 3-a nanae

cisteina asparagina și glutamina

la calitatea serinei și teorii

Nae contribuie hidroxil cisteina

are o grupă sulfhidric care e un

acid slab și poate forma legături

de hidrogen cu oxigenul sau azi

iar asparagina și glutamina au

câte o grupare Amino umplut câte

un atom de oxigen carbon iei a

patra categorie conține aminoacizi

care au catenele laterale cu sarcină

pozitivă adică cu caracter bazic

radicalii cei mai faini sunt cei

care au fi sarcina negativă fi

sarcină pozitivă aminoacizi care

7-a o sarcină pozitivă semnificativă

sunt mecena arginina și histidina

sarcină pozitivă le Cine e datorată

celei de a doua grupari Amino din

structura moleculei și ultima categorie

o reprezintă aminoacizii cu radicali

cu sarcina negativă adică cu caracter

acei 2005 care la pe H7 au sarcina

negativă sunt acidul aspartic și

acidul gluten ambii aminoacizi

mai au câte o grupă carboxil o

altă caracteristică chimică foarte

importantă a aminoacizilor este

faptul că ei pot reacționa ca 5

cât și ca bază după cum am văzut

aminoacizii au structură de polară

de afion în care se află atât o

grupă cu caracter bazic eu nu carboxilat

cât și o grupă cu caracter acid

ionul amoniu și de aceea aminoacizii

4y acționăm atât cacii cât și ca

baze având Deci caracter amfoter

observăm că în soluții bazice aminoacizii

se află sub formă de anion iar

în soluția acidă sub formă de con

dacă tratăm o soluție apoasă a

unui aminoacid cum ar fi glicina

cu o cantitate mică din un acid

tare sau cu o cantitate mică de

bază tare atunci Soluții aminoacidului

nu își modifică semnificativ pe

soluțiile care prezintă această

proprietate se numesc soluții tampon

Teorie - AminoaciziAscunde teorie X

 

În organismele vii, proteinele au o varietate imensă de structuri şi funcţii. În toate organismele vii, fie că e vorba de bacterii, sau de organismul uman, proteinele sunt formate din aceeiaşi 20 de aminoacizi naturali.

Proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, polimeri formaţi prin reacţii complexe de policondensare. Fiecare rest de amnoacid din structura unei proteine este legat de vecinul său printr-o legătură covalentă specifică numită legătură peptidică. Legătura peptidică dintre doi aminoacizi este reprezentată în imaginea de mai jos:

legatura peptidica.jpg

Caracteristici structurale comune ale aminoacizilor naturali: toţi cei 20 de aminoacizi sunt α–aminoacizi, şi au o grupă funcţională carboxil (– COOH) şi o grupă funcţională amino (– NH2) legate de acelaşi atom de carbon, şi anume atomul de carbon din poziţia α, Cα. Poziţia α este poziţia vecină grupei carboxil.

Caracteristici structurale diferite ale aminoacizilor naturali: aminoacizii diferă între ei prin catenele lor laterale, adică prin radicalii hidrocarbonaţi, notaţi generic cu R. Aceşti radicali hidrocarbonaţi au structuri, dimensiuni şi sarcini electrice variate, şi influenţează solubilitatea în apă a fiecărui aminoacid în parte.

Atomul de carbon din poziţia α este legat de 4 grupuri diferite de atomi, ceea ce-l face un atom de carbon asimetric, sau un centru de chiralitate. Aceste 4 grupuri diferite de atomi sunt grupa carboxil, grupa amino, radicalul hidrocarbonat şi un atom de hidrogen. Excepţie face glicina care are un atom de hidrogen în locul radicalului hidrocarbonat. Imaginea de mai jos prezintă structura generală a unui α–aminoacid:

aminoacid gen.jpg

Configuraţiile zaharurilor simple şi ale aminoacizilor sunt specificate prin sistemul D,L.

Aminoacizii naturali (cu excepţia glicinei) pot exista sub forma a doi enantiomeri D şi L:

amnoacizi enantiomeri.jpg

Prin convenţie, s-a decis că α–aminoacizii naturali fac parte din seria sterică L, iar enantiomerii lor din seria D. Enantiomerii L se reprezintă întotdeauna cu grupa amino în partea stângă şi cu atomul de hidrogen în partea dreaptă.

Resturile de aminoacizi din proteine se găsesc, exclusiv, sub formă de stereoizomeri L.

Coexistenţa celor două grupe funcţionale în structura aminoacizilor determină o ionizare intramoleculară prin care aminoacizii se transformă în amfioni, adică în ioni care conţin atât o sarcină negativă, cât şi o sarcină pozitivă. Imaginea de mai jos prezintă un aminoacid sub forma lui de amfion:

aa Amfion.jpg

Aminoacizii naturali pot fi clasificaţi în funcţie de structura şi proprietăţile catenelor laterale hidrocarbonate. Astfel, avem următoarele clase de aminoacizi:

  1. Aminoacizi cu radicali nepolari, alifatici: alanina, valina, leucina, izoleucina, glicina, prolina, metionina.
  2. Aminoacizi cu radicali aromatici: fenilalanina, tirozina, triptofanul.
  3. Aminoacizi cu radicali polari, fără sarcină electrică: serina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina.
  4. Aminoacizi cu radicali cu sarcină pozitivă (caracter bazic): lisina, arginina, histidina.
  5. Aminoacizi cu radicali cu sarcină negativă (caracter acid): acidul aspartic, acidul glutamic.

Datorită caracterului dipolar, de amfion, aminoacizii pot reacţiona atât ca acizi, cât şi ca baze. Aşadar, aminoacizii au caracter amfoter.

Soluţiile tampon sunt soluţii care nu îşi modifică seminificativ pH-ul la adăugarea unei cantităţi mici de acid tare sau de bază tare.

Soluţiile apoase de aminoacizi sunt soluţii tampon. 

Navigare în lectii

Cumpara abonament
Plătește cu PayPal

Ajutor
Feedback-ul d-voastră este important pentru noi. Dacă observați vreo neregulă vă rugăm să ne-o semnalați apăsând butonul Trimite Feedback de mai jos.

Despre Lecții-Virtuale.ro

Lecții-Virtuale este o platformă educațională care oferă suport în vederea pregătirii pentru Evaluare Națională și Bacalaureat la Matematică, Fizică și Chimie. Lecțiile noastre sunt alcătuite din filme și exerciții și probleme cu tot cu rezolvări. Platforma noastră este o soluție ideală pentru școala online. Pentru facilitarea activității profesorilor în cadrul ecosistemului GSuite de la Google am implementat butonul Google Classroom. Scopul nostru este să ne concentrăm pe prezentarea noțiunilor și fenomenelor într-o manieră care să stimuleze înțelegerea și nu memorarea mecanică. Ne propunem să facilităm accesul la conținut educațional de calitate mai ales elevilor cu venituri mai modeste care nu își pemit meditații particulare. Sperăm să vă simțiti bine alături de noi și să invățați lucruri folositoare. Hai România!

Newsletter

Abonează-te la Newsletter pentru a fi la curent cu toate ofertele noastre.

Parteneri

EduApps partener Lectii Virtuale UiPath partener Lectii Virtuale Scoala365 partener Lectii Virtuale CCD Galați partener Lectii Virtuale

2022 © Lecții-virtuale.ro Toate drepturile rezervate
Termeni   Despre   Contact   Confidenţialitate   Cariere Parteneri