Va rugam dezactivati programul ad block pentru a vizualiza pagina!

Cumpara abonament!
Plateste cu PayPal

Proteine - structura secundară, terţiară şi cuaternară

Partajeaza in Google Classroom

Partajeaza cu Google Classroom
Susține Lectii-Virtuale!
Pentru a putea vizualiza un video va rugam sa va logati aici! Daca nu aveti cont va puteti inregistra apasand aici.
10 voturi 147 vizionari
Puncte: 10

Transcript



structura secundară a unei proteine

se referă la un segment oarecare

dintre o cartelă polipeptidica

și descrierea în centrul local

spațial al atomilor de pe Catena

principală de structura secundară

nu ține cont de conformatie a catenelor

laterale adică de radicali hidrocarbonat

din structura aminoacizilor Costi

nu ține cont nici de relația segmentului

respectiv față de alte secvente

din Catena polipeptidica o structură

secundară regulată apare atunci

când e Care dintre aceste unghiul

Unghiul care reflectă rotația în

jurul legăturilor covalente din

scheletul pe Tibi rămân identice

sau aproape identice dea lungul

întregului segment prin convenție

unghiul de rotație dintre atomul

de azot și carbonul Alfa inotat

cu litera grecească fii iar unghiul

de rotație între atomul de carbon

și carbonul Alfa a notat cu litera

grecească Există câteva tipuri

de structuri secundare foarte stabile

care se întâlnesc în aproape toate

structurile acesteia cele mai cunoscute

sunt Alfa și lipsurile și foile

piateta Acestea se mai numesc și

structuri secundare Alfa respectiv

structuri secundare Beta atunci

când nu se găsește un model structura

regulat ne referim la structura

secundară a segmentului polipeptidic

respectiv copiii de definită sau

ca fiind O buclă dezordonată legăturile

de hidrogen sunt extrem de importante

în orientarea grupelor polare carbon

bleu și Jerry și azot hidrogen

din legătura peptid că între un

atom de hidrogen unii pentru legătură

covalentă polară de atomul de azot

din trupă pe Tibi și eu pereche

de electroni neparticipanți de

la atomul de oxigen dintre o altă

grupă pe pitică se realizează o

legătură de hidrogen orientările

Space vale macromoleculelor tot

aici sunt determinate de mai multe

aspecte de formare a acestor legături

de hidrogen despre care tocmai

am discutat de faptul că legătura

pe fizică este rigidă având caracter

parțial de dublă legătură dar Ștefan

Tulca atomi se pot roti in jurul

celorlalte două legături simple

a durat secundară numită Alfa Haley

celetor polipeptidic se înfășoară

strâns în jurul unui ax ay imaginare

care se află în centrul spiralei

iar adica hidrocarbonați aia aminoacizilor

sunt orientați în afara acestui

aranjamente nicolita această structură

a stabiliza de de legăturile de

hidrogen intramoleculare legăturile

de hidrogen Se formează între atomul

de hidrogen legat de un atom de

azot din sol legătură pe fizică

și atomi de oxigen de la al patrulea

Vino aici de spirală cele două

legături peptidice între care se

stabilește fiecare legătură de

introduce ni se află pe spire diferite

fiecare grupă pe fizică a legată

prin legături de hidrogen de alte

două grupe efectivi pentru că Alfa

aminoacizi naturali Au configurația

elicele adoptată de macromolecule

electrotehnice au pasul pe dreapta

și de aceea sunt numite Alesia

Alfa bineînțeles secvență aminoacizilor

influențează stabilitatea unei

astfel de structuri Ba mai mult

Nu toate polipeptidele pot forma

Alfa Hilux aminoacizii au radicalii

Draw carbonați cu proprietăți diferite

iar aceste proprietăți influențează

structura pe care o anume secvență

de aminoacizi o poate adopta Totul

depinde de radicalilor carbonați

ai aminoacizilor care constituie

mentul pe Felix respectiv avem

aici exemplul mioglobinei o proteina

cărei structură conține foarte

multe Alfa Hilux eu conține și

alte tipuri de structuri secundare

regulate în afară de Alfa Hilux

Acestea fiind zone de structură

secundară nedefinită un al doilea

tip de structură secundară repetitivă

Sunt foile piateta sau structura

secundară Beta Aceasta este o conformație

mai extinsă a lanțurilor polipeptidice

scheletul polipeptidic este extins

nu întru structură elicoidală ce

mai degrabă intru în zigzag către

le polipeptidice exact ce fel de

turat m astfel încât se formează

o structură asemănătoare cu niște

pliant legăturile de hidrogen Se

formează între segmentele adiacente

ale catenei polipeptidice structura

de proteina din hemoglobină E formată

în proporție de 75% din Alfa Hilux

structura secundară Alfa întâlnește

frecvent la proteinele globulare

structura de foi preot Betta întâlnește

frecvent în cazul proteinelor fibroase

pe cu unt Briana din mătase naturală

sau ce Briana din Pânza de păianjen

turația reprezintă structură tridimensională

completă a unei catene polipeptidice

adică structura terțiară Descrie

toate aspectele pielii sau dispună

din spațiu a unei catene polipeptidice

termenul de structură secundară

despre care am vorbit până acum

se referă la aranjamentul spațiale

ale aminoacizilor adiacent pentru

un singur segment al polipeptide

în structura terțiară include de

o vedere de ansamblu asupra tuturor

aspectelor structurale din secvența

Nino imaginații vă o catenă polipeptidic

alunga formată din un număr mare

de Adi Nu aci putem so Reprezentăm

ca pe o panglică colorată această

polipeptida nu se află sub această

formă în celulele organismelor

vii în funcție de frecvența aminoacizilor

anumite segmente formează Alfa

helixul sau formează foi pleacă

Beta aceasta fiind neprezentarea

foilor pliate Betta alte segmente

vor adopta structuri secundare

neregulate sau nedefinite aminoacizi

care sunt departe unul de altul

în secvența aceste polipeptide

și care fac parte din structuri

secundare diferite interacționează

unul cu altul în cadrul structurii

piata proteine Deci aminoacizi

din acest Alfa Halle interacționează

cu aminoacizi care urmează foile

piateta sau care formează structura

nedefinită când e la structura

terțiară ca la ansamblul acestor

interacțiuni care mențin Catena

polipeptidica în această formă

tridimensională segmente diferite

ale catenelor polipeptidice care

interacționează între ele sunt

ținute împreună între o structură

terțiară caracteristică prin mai

multe tipuri de interacțiuni chimice

aceste interacțiuni pot fi interacțiuni

chimice slab sau chiar și legături

covalente precum puncțiile de sol

astfel de interacțiuni se realizează

între radicali hidrocarbonat aia

aminoacizilor care formează Catena

polipeptidica Așadar interacțiunile

care stabilizează structura terțiară

a proteinelor următoarele pot fi

legături de hidrogen între grupele

hidroxil carbon sau Amino de exemplu

din Salina sau din alte aminoacizi

care au aceste grupe turano ce

forțe vendor ville între radicalii

alchil de exemplu între radicali

schimb din Vali No să pot fi forțe

de atracție electrostatică sau

legături de tip ionic între radicalii

care au sarcini opuse precum radicalii

din acidul glutamic sau din Lisa

mai pot fi legături covalente adică

punct de sulf rezultate între resturile

de cisteină proteine conțin două

sau mai multe catene polipeptidice

separa care se mai numesc subunități

sau Proto Mary subunitățile pot

fi identice sau pot fi diferite

aranjamentul acestor subunități

proteice sau Proto meri în Complexul

tridimensionale constituie structura

cuaternară Proto merii se asociază

în agregat mare muzica ten are

legături covalente dacă mă mai

amintiți am precizat chiar lecția

trecută că această interacțiune

covalente sunt cele mai importante

forțe care stabilizează structurile

specifice ale complexelor proteice

mai mulți Proto meri Asociați prin

legăturile covalente formează un

om structura cuaternara reprezintă

nivelul maxim de organizare structurală

a proteinelor ținând cont de aceste

nivele structurale mai avansate

putem clasifica proteinele în două

mari categorii avem proteinele

fibroase cu catenele polipeptidice

aranjate în fire lungi sau structuri

plate și proteinele globulare cățelele

polipeptidice pliate între o formă

sferică sau globular proteine fibroase

sunt formate de obicei dintre un

singur fel de structura secundară

și de aceea ce structura lor terțiară

este relativ simplă proteine globulare

conțin în general mai multe tipuri

de structuri secundare diferențe

structurale determină bineînțeles

și funcție diferite ale celor două

categorii de proteine structurile

care oferă forma aa suporturi și

protecție exterioară a organismelor

vertebrate sunt formate din proteine

fibroase în timp ce majoritatea

zilelor și a proteinelor regulatoare

sunt proteine globulare structurile

proteice efectua funcțiile specifice

întruna lume mediu celular condițiile

diferite față de condițiile din

celulă pot duce la schimbări structurale

mai mult sau mai puțin Major o

pierdere a structurii dimensionale

suficientă pentru cauza pierderea

funcției proteine respectiv a se

numește de natura deci de naturale

a unei proteine nu presupune neapărat

degradarea completă a catenelor

polipeptidice modificarea structurii

cuaternare Și terțiare e suficientă

pentru pierderea funcției unei

proteine Așadar în ultimele lecții

au discutat despre cele patru nivele

de organizare ale unei structuri

proteice Haideți le luăm pe scurt

structura primară E formată dintre

o secvență de aminoacizi legați

între ei prin legături peptidice

polipeptida astfel obținută se

poate aranja în unități de structură

secundară precum un Alfa helix

sau coaie piatră Beta Alfa irisul

este o parte din structura terțiară

a polipeptide pliate care la rândul

ei face parte din structura cu

ei terminară a unei proteine multime

Rice în acest caz avem hemoglobina

formată din patru Proto Mary

Teorie - Proteine – structura secundară, terţiară şi cuaternarăAscunde teorie X

 

Structura secundară a unei proteine se referă la un segment oarecare dintr-o catenă polipeptidică şi descrie aranjamentul local spaţial al atomilor de pe catena principală. Structura secundară nu ţine cont de conformaţiile catenelor laterale, adică de radicalii hidrocarbonaţi din structura resturilor de aminoacizi constituenţi, şi nu ţine cont nici de relaţia segmentului respectiv faţă de alte segmente din catena polipeptidică.

Structurile secundare regulate sunt foarte stabile şi se întâlnesc în aproape toate structurile proteice. Dintre structurile secundare regulate, cele mai cunoscute sunt α-helixurile şi foile pliate β.

Atunci când nu se găseşte un model structural regulat, ne referim la structura secundară a segmentului polipeptidic respectiv ca fiind structură secundară nedefinită.

În structura secundară α, sau α-helix, scheletul polipeptidic se înfăşoară strâns în jurul unei axe imaginare care se află în centrul spiralei astfel formate, iar radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor sunt orientaţi în afara acestui aranjament elicoidal (de spirală). Această structură este stabilizată de legăturile de hidrogen intramoleculare. Legăturile de hidrogen se formează între atomul de hidrogen legat de un atom de azot dintr-o legătură peptidică şi atomul de oxigen de la al patrulea aminoacid din spirală. Cele două legături peptidice între care se stabileşte fiecare legătură de hidrogen se află pe spire diferite. Fiecare grupă peptidică este legată prin legături de hidrogen de alte două grupe peptidice.

Structura secundară α se întâlneşte frecvent la proteinele globulare.

Structura secundară β, sau foile pliate β, reprezintă un al doilea tip de structură secundară regulată. Aceasta este o conformaţie mai extinsă a lanţurilor polipeptidice. Scheletul polipeptidic este extins, nu într-o structură elicoidală, ci mai degrabă într-un zig-zag. Catenele polipeptidice în zig-zag sunt alăturate astfel încât se formează o structură asemănătoare cu nişte pliuri. În acest aranjament, legăturile de hidrogen se formează între segmente adiacente ale catenei polipeptidice.

Structura secundară β se întâlneşte frecvent la proteinele fibroase.

Structura terţiară reprezintă structura tridimensională completă a unei catene polipeptidice, adică descrie toate aspectele plierii sau dispunerii în spaţiu a unei catene polipeptidice.

Structura secundară se referă la aranjamentul spaţial al aminoacizilor adiacenţi dintr-un singur segment al polipeptidei, în timp ce structura terţiară include o vedere de ansamblu asupra tuturor aspectelor structurale din secvenţa aminoacizilor unei întregi polipeptide.

Interacţiunile chimice slabe ţin împreună diferitele segmente polipeptidice în structura terţiară caracteristică. De asemenea, şi punţile de sulf care sunt legături covalente formate între anumite tipuri de aminoacizi, îndeplinesc aceeaşi funcţie. Aceste interacţiuni se realizează între radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor care formează catena polipeptidică. Aşadar, interacţiunile care stabilizează structura terţiară a proteinelor pot fi următoarele:

  • legături de hidrogen între grupele hidroxil, carboxil sau amino din serină sau alţi aminoacizi care au aceste grupări în catenele lor laterale;
  • forţe van der Waals între radicalii alchil, de exemplu, între radicalii alchil din valină;
  • forţe de atracţie electrostatică sau legături de tip ionic între radicalii care au sarcini opuse, precum cei din acidul glutamic şi lisină;
  • legături covalente, adică punţi de sulf rezultate între resturi de cisteină.

Subunităţile proteice sau protomerii sunt catene polipeptidice separate ce pot fi conţinute de o singură proteină. Subunităţile pot fi identice sau pot fi diferite.

Structura cuaternară se referă la aranjamentul subunităţilor proteice (sau protomerilor) în complexe tridimensionale. Structura cuaternară reprezintă nivelul maxim de organizare structurală a proteinelor.

Protomerii se asociază în agregate mari, multicatenare, prin legături necovalente. Mai mulţi protomeri asociaţi prin legături necovalente formează un oligomer.

Nu toate proteinele sunt formate din mai mulţi protomeri, aşa că acest nivel de organizare structurală este specific acelor proteine care conţin mai mulţi protomeri.

În funcţie de structura lor, proteinele pot fi clasificate în două mari categorii: proteine globulare şi proteine fibroase.

Proteinele fibroase au catenele polipeptidice aranjate în fire lungi sau în structuri plate. Sunt formate, de obicei, dintr-un singur fel de structură secundară, şi de aceea, şi structura lor terţiară este relativ simplă. Datorită structurii lor, proteinele fibroase sunt, de obicei, cele care oferă formă, suport şi protecţie exterioară organismelor vertebrate. Un exemplu de proteină fibrilară este fibriona din mătasea de păianjen.

Proteinele globulare au catenele polipeptidice pliate într-o formă sferică, sau globulară. Acestea conţin, în general, mai multe tipuri de structuri secundare. Majoritatea enzimelor şi a proteinelor regulatoare sunt proteine globulare. Un exemplu de proteină globulară este hemoglobina din sânge.

Denaturarea proteinelor presupune o pierdere a structurii tridimensionale suficientă pentru a cauza pierderea funcţiei proteinei respective. Aşadar, modificarea structurii cuaternare şi terţiare este suficientă pentru pierderea funcţiei proteinei.

 

Navigare în lectii

Cumpara abonament
Plătește cu PayPal

Ajutor
Feedback-ul d-voastră este important pentru noi. Dacă observați vreo neregulă vă rugăm să ne-o semnalați apăsând butonul Trimite Feedback de mai jos.

Despre Lecții-Virtuale.ro

Lecții-Virtuale este o platformă educațională care oferă suport în vederea pregătirii pentru Evaluare Națională și Bacalaureat la Matematică, Fizică și Chimie. Lecțiile noastre sunt alcătuite din filme și exerciții și probleme cu tot cu rezolvări. Platforma noastră este o soluție ideală pentru școala online. Pentru facilitarea activității profesorilor în cadrul ecosistemului GSuite de la Google am implementat butonul Google Classroom. Scopul nostru este să ne concentrăm pe prezentarea noțiunilor și fenomenelor într-o manieră care să stimuleze înțelegerea și nu memorarea mecanică. Ne propunem să facilităm accesul la conținut educațional de calitate mai ales elevilor cu venituri mai modeste care nu își pemit meditații particulare. Sperăm să vă simțiti bine alături de noi și să invățați lucruri folositoare. Hai România!

Newsletter

Abonează-te la Newsletter pentru a fi la curent cu toate ofertele noastre.

Parteneri

EduApps partener Lectii Virtuale UiPath partener Lectii Virtuale Scoala365 partener Lectii Virtuale CCD Galați partener Lectii Virtuale

2022 © Lecții-virtuale.ro Toate drepturile rezervate
Termeni   Despre   Contact   Confidenţialitate   Cariere Parteneri