Va rugam dezactivati programul ad block pentru a vizualiza pagina!

Cumpara abonament!
Plătește cu PayPal

Proteine - structura secundară, terţiară şi cuaternară

Partajeaza in Google Classroom

Partajeaza cu Google Classroom
Susține Lectii-Virtuale!
Pentru a putea vizualiza un video va rugam sa va logati aici! Daca nu aveti cont va puteti inregistra apasand aici.
10 voturi 145 vizionari
Puncte: 10

Teorie - Proteine – structura secundară, terţiară şi cuaternarăAscunde teorie X

 

Structura secundară a unei proteine se referă la un segment oarecare dintr-o catenă polipeptidică şi descrie aranjamentul local spaţial al atomilor de pe catena principală. Structura secundară nu ţine cont de conformaţiile catenelor laterale, adică de radicalii hidrocarbonaţi din structura resturilor de aminoacizi constituenţi, şi nu ţine cont nici de relaţia segmentului respectiv faţă de alte segmente din catena polipeptidică.

Structurile secundare regulate sunt foarte stabile şi se întâlnesc în aproape toate structurile proteice. Dintre structurile secundare regulate, cele mai cunoscute sunt α-helixurile şi foile pliate β.

Atunci când nu se găseşte un model structural regulat, ne referim la structura secundară a segmentului polipeptidic respectiv ca fiind structură secundară nedefinită.

În structura secundară α, sau α-helix, scheletul polipeptidic se înfăşoară strâns în jurul unei axe imaginare care se află în centrul spiralei astfel formate, iar radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor sunt orientaţi în afara acestui aranjament elicoidal (de spirală). Această structură este stabilizată de legăturile de hidrogen intramoleculare. Legăturile de hidrogen se formează între atomul de hidrogen legat de un atom de azot dintr-o legătură peptidică şi atomul de oxigen de la al patrulea aminoacid din spirală. Cele două legături peptidice între care se stabileşte fiecare legătură de hidrogen se află pe spire diferite. Fiecare grupă peptidică este legată prin legături de hidrogen de alte două grupe peptidice.

Structura secundară α se întâlneşte frecvent la proteinele globulare.

Structura secundară β, sau foile pliate β, reprezintă un al doilea tip de structură secundară regulată. Aceasta este o conformaţie mai extinsă a lanţurilor polipeptidice. Scheletul polipeptidic este extins, nu într-o structură elicoidală, ci mai degrabă într-un zig-zag. Catenele polipeptidice în zig-zag sunt alăturate astfel încât se formează o structură asemănătoare cu nişte pliuri. În acest aranjament, legăturile de hidrogen se formează între segmente adiacente ale catenei polipeptidice.

Structura secundară β se întâlneşte frecvent la proteinele fibroase.

Structura terţiară reprezintă structura tridimensională completă a unei catene polipeptidice, adică descrie toate aspectele plierii sau dispunerii în spaţiu a unei catene polipeptidice.

Structura secundară se referă la aranjamentul spaţial al aminoacizilor adiacenţi dintr-un singur segment al polipeptidei, în timp ce structura terţiară include o vedere de ansamblu asupra tuturor aspectelor structurale din secvenţa aminoacizilor unei întregi polipeptide.

Interacţiunile chimice slabe ţin împreună diferitele segmente polipeptidice în structura terţiară caracteristică. De asemenea, şi punţile de sulf care sunt legături covalente formate între anumite tipuri de aminoacizi, îndeplinesc aceeaşi funcţie. Aceste interacţiuni se realizează între radicalii hidrocarbonaţi ai aminoacizilor care formează catena polipeptidică. Aşadar, interacţiunile care stabilizează structura terţiară a proteinelor pot fi următoarele:

  • legături de hidrogen între grupele hidroxil, carboxil sau amino din serină sau alţi aminoacizi care au aceste grupări în catenele lor laterale;
  • forţe van der Waals între radicalii alchil, de exemplu, între radicalii alchil din valină;
  • forţe de atracţie electrostatică sau legături de tip ionic între radicalii care au sarcini opuse, precum cei din acidul glutamic şi lisină;
  • legături covalente, adică punţi de sulf rezultate între resturi de cisteină.

Subunităţile proteice sau protomerii sunt catene polipeptidice separate ce pot fi conţinute de o singură proteină. Subunităţile pot fi identice sau pot fi diferite.

Structura cuaternară se referă la aranjamentul subunităţilor proteice (sau protomerilor) în complexe tridimensionale. Structura cuaternară reprezintă nivelul maxim de organizare structurală a proteinelor.

Protomerii se asociază în agregate mari, multicatenare, prin legături necovalente. Mai mulţi protomeri asociaţi prin legături necovalente formează un oligomer.

Nu toate proteinele sunt formate din mai mulţi protomeri, aşa că acest nivel de organizare structurală este specific acelor proteine care conţin mai mulţi protomeri.

În funcţie de structura lor, proteinele pot fi clasificate în două mari categorii: proteine globulare şi proteine fibroase.

Proteinele fibroase au catenele polipeptidice aranjate în fire lungi sau în structuri plate. Sunt formate, de obicei, dintr-un singur fel de structură secundară, şi de aceea, şi structura lor terţiară este relativ simplă. Datorită structurii lor, proteinele fibroase sunt, de obicei, cele care oferă formă, suport şi protecţie exterioară organismelor vertebrate. Un exemplu de proteină fibrilară este fibriona din mătasea de păianjen.

Proteinele globulare au catenele polipeptidice pliate într-o formă sferică, sau globulară. Acestea conţin, în general, mai multe tipuri de structuri secundare. Majoritatea enzimelor şi a proteinelor regulatoare sunt proteine globulare. Un exemplu de proteină globulară este hemoglobina din sânge.

Denaturarea proteinelor presupune o pierdere a structurii tridimensionale suficientă pentru a cauza pierderea funcţiei proteinei respective. Aşadar, modificarea structurii cuaternare şi terţiare este suficientă pentru pierderea funcţiei proteinei.

 

Navigare în lectii

Cumpara abonament
Plătește cu PayPal

Ajutor
Feedback-ul d-voastră este important pentru noi. Dacă observați vreo neregulă vă rugăm să ne-o semnalați apăsând butonul Trimite Feedback de mai jos.

Despre Lecții-Virtuale.ro

Lecții-Virtuale este o platformă educațională care oferă lecții online sub formă de filme și teste. Testele conțin execiții și probleme rezolvate complet. În prezent acoperim materiile Matematică, Fizică și Chimie. Scopul nostru este să ne concentrăm pe prezentarea noțiunilor și fenomenelor într-o manieră care să stimuleze înțelegerea și nu memorarea mecanică. Ne propunem să facilităm accesul la conținut educațional de calitate mai ales elevilor cu venituri mai modeste care nu își pemit meditații particulare. Am urmărit să venim și în ajutorul profesorilor și părinților, mai ales a celor din mediul rural, prin oferirea posibilității de evaluare automată a performanței elevilor care sunt grupați în interiorul platformei sub formă de clase virtuale. Echipa noastră însumează experiențe diverse, de la Matematică și Informatică, la Fizică, Chimie și Medicină. Acest website a fost realizat în conformitate cu viziunea noastră despre cum credem că trebuie prezentată informația științifică ca să fie mai ușor înțeleasă. Sperăm să vă simțiti bine alături de noi și să invățați lucruri folositoare. Hai România!

Newsletter

Abonează-te la Newsletter pentru a fi la curent cu toate ofertele noastre.

Parteneri

EduApps partener Lectii Virtuale UiPath partener Lectii Virtuale CCD Galați partener Lectii Virtuale

2020 © Lecții-virtuale.ro Toate drepturile rezervate
Termeni    Despre    Contact    Confidenţialitate    Cariere