Proteine - structura primară

este trecută am discutat despre

cei 20 de minute is naturali și

despre câteva din proprietățile

lor lecția aceasta Avon de mai

multe atenție polimerilor formați

din acest 20 de milioane și anume

peptidelor și proteinele sunt de

fapt care se exprimă informației

genetice conținute în ei de procese

foarte complex și implică două

etape principale transcrierea și

traducerea în sinteza propriu zisă

la proteinelor are loc prin policondensarea

aminoacizilor Așadar o proprietate

foarte importantă a aminoacizilor

este capacitatea de a reacționa

intermolecular prin intermediul

celor două grupe funcționale din

molecula condens sările biochimice

se elimină apă între o grupă carboxil

dintre o moleculă de aminoacid

și o grupă Amino din alte moleculă

și obțin ați fel peptid Poli peptide

și proteine după cum știm deja

a legătura formată se numește legătură

pe pitică proteinele pot conține

lanțuri polipeptidice foarte mari

a căror dimensiune variază de la

câteva zeci la câteva mii de resturi

de animații aceasta ar fi o proteină

un număr variabil de resturi de

aminoacizi procesul invers contestării

aminoacizilor este hidroliza proteinelor

și peptidelor să ne reamintim că

prin hidroliza proteinelor simple

obținem numai aminoacid iar prin

hidroliza proteinelor conjugate

obținem atât aminoacizi cât și

alte molecule precum atom de metale

acid fosforic resturi de glucide

sau gresi acestea reprezintă grupa

prostetica a unei proteine conjugate

pentru înțelegere structura și

funcțiile proteinelor biochimiști

iau trebui să studieze multe proteine

individual având în vedere că o

singură celulă poate conține câteva

mii de proteine diferite procesul

de purificare a unui singur tip

de proteină este unul cu arte complet

însă cercetătorii au reușit să

le se pare și să studieze în detaliu

un număr foarte mare de proteine

astfel ei au descoperit Ce anume

face ca o proteină să fie o enzimă

o altă a să fie un hormon stau

ca o altă proteina să fie o protectorat

cercetătorii au încercat să afli

următorul lucru Cum anume diferă

proteinele din pune vedere etnic

astfel încât această clasă de compuși

să poată avea mii de funcții fiziologice

diferite diferențele cele mai vidente

sunt legate de structura proteinelor

și despre asta vom discuta Noi

în continuare pentru a descrie

și a înțelege macromolecule de

dimensiuni mari pe Cum sunt proteinele

trebuie să abordăm problema pe

mai multe nivele de complexitate

sunt definite patru nivele de organizare

a structurii proteice anume structura

primară structura secundară structura

terțiară și în structura cuaternara

structura primară oferă o descriere

detaliată a tuturor legăturilor

covalente care leagă resturile

de aminoacizi into Catena proteică

cel mai important element al structurii

primare este secvența resturilor

de aminoacizi dintre o catenă proteică

secvența resturilor Gummy Novaci

se referă la identitatea aminoacizilor

component la numărul lor și la

modul în care Aceștia se succedă

în macromolecula în cazul fiecărei

proteine în parte secvență aminoacizilor

este unică și joacă un rol principal

în structura tridimensională a

puterii iar structură tridimensională

oferă la rândul ei funcția unică

a fiecărei proteine în parc Așadar

biochimiști iau observat că unele

care au funcții diferite au întotdeauna

și secvențe de aminoacizi diferite

mai multe mii de boli genetice

sunt cauzate de producerea unor

proteine defecte cumpar în proteine

cu funcții similare dar care aparțin

unor specii diferite eu descoperit

că acestea au secvențe similare

de aminoacizi extremi este proteina

numită iubi cu Tina o proteină

formată din 76 de resturi de aminoacizi

care implicată în reglare a procesului

de degradare a altor secvența de

aminoacizi albi cu tine Ade antika

în organisme vii aparținând la

specie extrem de diferite de exemplu

această proteină are aceeași secvență

de aminoacizi atât în cazul Muștelor

de oțet cât și în cazul oamenilor

așa dar ne Este evident că funcția

unei proteine depinde de secvența

aminoacizilor adică de structura

primară aceste secvențe proteice

sunt determinate de către e bine

și printru un proces complex e

reprezintă o sursă bogată de informații

pentru structura și funcția proteinei

dar nu numai secvențele proteice

de pot oferi informații și despre

evoluția vieții pe pământ la ora

actuală se dezvoltă tot felul de

metode sofisticate prin care se

poate urmări evoluția se analizează

schimbările lente rezultate în

secvențele de aminoacizi ale unor

proteine omologe aranjamentul spațial

al atomilor din proteină se numește

conformație înainte să continuăm

discuția despre structură trebuie

să înțelegem că proteinele nu au

structuri 3D statice care nu se

schimbă funcția unei proteine necesită

în cele mai multe cazuri interconversie

dintre două sau mai multe forme

structurali cu formațiile posibile

ale unei proteine include orice

structură la care e proteină poate

ajunge fără a desface vreo legătură

covalentă de exemplu o schimbare

în conformație poate apărea a prin

rotirea în jurul unei legături

simple un lucru pe care trebuie

să le avem în minte atunci când

ne gândim la structura trei ideea

unei proteine este următorul interacțiunile

ne covalente sunt forțele cele

mai importante care stabilizează

structurile specifice menținută

de o anume proteina e vorba de

interacțiuni precum legăturile

de hidrogen sau forțele Vanderbilt

care apar între aminoacizii care

nu sunt legați de lecturi adică

între aminoacizi care aparțin unor

porțiuni diferite ale catenei polipeptidice

sau chiar între aminoacizii care

aparțin unor catene diferite Ok

Deci avem un număr e Mega proteine

care au structuri unice ba chiar

fiecare proteină în funcție de

rolul ei poate adopta mai multe

conformați sună puțin descurajant

la prima vedere însă vestea bună

e că din Ce număr e Men's de structuri

proteice unice recunoaștem câteva

modele structurale repetitiv când

vor ajuta să înțelegem mai bine

arhitectura foarte complicată a

proteinelor să discutăm puțin și

despre legătura pe piept Indică

această legătură a fost studiată

în detaliu de Alina spălăm și Robert

Cori studiile celor doi stau la

baza înțelegerii noastre de astăzi

asupra structurilor proteice stabilit

faptul că legătura te prind că

este rigidă și plenară atomi de

carbon din poziția Alfa ai resturilor

de aminoacizi adiacent și un separați

prin trei legături covalente legăturile

covalente impun niște constrângeri

importante asupra conformației

polipeptide după peptid că care

unește unitățile de aminoacid între

o moleculă proteică E formată din

șase atomi aceeași 6 atomi se află

între un singur cu atomul de oxigen

orientat în poziția Trans față

de atomul de hidrogen legat de

azotul amidi pauling și Cori au

demonstrat că legăturile pe fizice

carbonați jos nu se pot rotunji

bere din cauza unui caracter parțial

de dublă legătură astfel rotația

e permisă numai jurul legăturilor

azot carbonari faci Carbonara carbon

scheletul unei catene polipeptidice

poate fi văzut ca o serie de planuri

gid planurile consecutive având

un punct comun de rotație la atomul

de carbon nașpa așa dar vedem acum

de ce rigiditatea legăturilor peptidice

limitează numărul cam formațiilor

posibile pentru o Catena polipeptidica

cu toate aceste noțiuni în minte

lecția viitoare vom putea discuta

și despre celelalte nivele structurale

ale proteinelor și anume despre

structura secundară terțiară și

poate