Proteine - structura primară
Tag-uri
Partajeaza in Google Classroom

Transcript
este trecută am discutat despre
cei 20 de minute is naturali și
despre câteva din proprietățile
lor lecția aceasta Avon de mai
multe atenție polimerilor formați
din acest 20 de milioane și anume
peptidelor și proteinele sunt de
fapt care se exprimă informației
genetice conținute în ei de procese
foarte complex și implică două
etape principale transcrierea și
traducerea în sinteza propriu zisă
la proteinelor are loc prin policondensarea
aminoacizilor Așadar o proprietate
foarte importantă a aminoacizilor
este capacitatea de a reacționa
intermolecular prin intermediul
celor două grupe funcționale din
molecula condens sările biochimice
se elimină apă între o grupă carboxil
dintre o moleculă de aminoacid
și o grupă Amino din alte moleculă
și obțin ați fel peptid Poli peptide
și proteine după cum știm deja
a legătura formată se numește legătură
pe pitică proteinele pot conține
lanțuri polipeptidice foarte mari
a căror dimensiune variază de la
câteva zeci la câteva mii de resturi
de animații aceasta ar fi o proteină
un număr variabil de resturi de
aminoacizi procesul invers contestării
aminoacizilor este hidroliza proteinelor
și peptidelor să ne reamintim că
prin hidroliza proteinelor simple
obținem numai aminoacid iar prin
hidroliza proteinelor conjugate
obținem atât aminoacizi cât și
alte molecule precum atom de metale
acid fosforic resturi de glucide
sau gresi acestea reprezintă grupa
prostetica a unei proteine conjugate
pentru înțelegere structura și
funcțiile proteinelor biochimiști
iau trebui să studieze multe proteine
individual având în vedere că o
singură celulă poate conține câteva
mii de proteine diferite procesul
de purificare a unui singur tip
de proteină este unul cu arte complet
însă cercetătorii au reușit să
le se pare și să studieze în detaliu
un număr foarte mare de proteine
astfel ei au descoperit Ce anume
face ca o proteină să fie o enzimă
o altă a să fie un hormon stau
ca o altă proteina să fie o protectorat
cercetătorii au încercat să afli
următorul lucru Cum anume diferă
proteinele din pune vedere etnic
astfel încât această clasă de compuși
să poată avea mii de funcții fiziologice
diferite diferențele cele mai vidente
sunt legate de structura proteinelor
și despre asta vom discuta Noi
în continuare pentru a descrie
și a înțelege macromolecule de
dimensiuni mari pe Cum sunt proteinele
trebuie să abordăm problema pe
mai multe nivele de complexitate
sunt definite patru nivele de organizare
a structurii proteice anume structura
primară structura secundară structura
terțiară și în structura cuaternara
structura primară oferă o descriere
detaliată a tuturor legăturilor
covalente care leagă resturile
de aminoacizi into Catena proteică
cel mai important element al structurii
primare este secvența resturilor
de aminoacizi dintre o catenă proteică
secvența resturilor Gummy Novaci
se referă la identitatea aminoacizilor
component la numărul lor și la
modul în care Aceștia se succedă
în macromolecula în cazul fiecărei
proteine în parte secvență aminoacizilor
este unică și joacă un rol principal
în structura tridimensională a
puterii iar structură tridimensională
oferă la rândul ei funcția unică
a fiecărei proteine în parc Așadar
biochimiști iau observat că unele
care au funcții diferite au întotdeauna
și secvențe de aminoacizi diferite
mai multe mii de boli genetice
sunt cauzate de producerea unor
proteine defecte cumpar în proteine
cu funcții similare dar care aparțin
unor specii diferite eu descoperit
că acestea au secvențe similare
de aminoacizi extremi este proteina
numită iubi cu Tina o proteină
formată din 76 de resturi de aminoacizi
care implicată în reglare a procesului
de degradare a altor secvența de
aminoacizi albi cu tine Ade antika
în organisme vii aparținând la
specie extrem de diferite de exemplu
această proteină are aceeași secvență
de aminoacizi atât în cazul Muștelor
de oțet cât și în cazul oamenilor
așa dar ne Este evident că funcția
unei proteine depinde de secvența
aminoacizilor adică de structura
primară aceste secvențe proteice
sunt determinate de către e bine
și printru un proces complex e
reprezintă o sursă bogată de informații
pentru structura și funcția proteinei
dar nu numai secvențele proteice
de pot oferi informații și despre
evoluția vieții pe pământ la ora
actuală se dezvoltă tot felul de
metode sofisticate prin care se
poate urmări evoluția se analizează
schimbările lente rezultate în
secvențele de aminoacizi ale unor
proteine omologe aranjamentul spațial
al atomilor din proteină se numește
conformație înainte să continuăm
discuția despre structură trebuie
să înțelegem că proteinele nu au
structuri 3D statice care nu se
schimbă funcția unei proteine necesită
în cele mai multe cazuri interconversie
dintre două sau mai multe forme
structurali cu formațiile posibile
ale unei proteine include orice
structură la care e proteină poate
ajunge fără a desface vreo legătură
covalentă de exemplu o schimbare
în conformație poate apărea a prin
rotirea în jurul unei legături
simple un lucru pe care trebuie
să le avem în minte atunci când
ne gândim la structura trei ideea
unei proteine este următorul interacțiunile
ne covalente sunt forțele cele
mai importante care stabilizează
structurile specifice menținută
de o anume proteina e vorba de
interacțiuni precum legăturile
de hidrogen sau forțele Vanderbilt
care apar între aminoacizii care
nu sunt legați de lecturi adică
între aminoacizi care aparțin unor
porțiuni diferite ale catenei polipeptidice
sau chiar între aminoacizii care
aparțin unor catene diferite Ok
Deci avem un număr e Mega proteine
care au structuri unice ba chiar
fiecare proteină în funcție de
rolul ei poate adopta mai multe
conformați sună puțin descurajant
la prima vedere însă vestea bună
e că din Ce număr e Men's de structuri
proteice unice recunoaștem câteva
modele structurale repetitiv când
vor ajuta să înțelegem mai bine
arhitectura foarte complicată a
proteinelor să discutăm puțin și
despre legătura pe piept Indică
această legătură a fost studiată
în detaliu de Alina spălăm și Robert
Cori studiile celor doi stau la
baza înțelegerii noastre de astăzi
asupra structurilor proteice stabilit
faptul că legătura te prind că
este rigidă și plenară atomi de
carbon din poziția Alfa ai resturilor
de aminoacizi adiacent și un separați
prin trei legături covalente legăturile
covalente impun niște constrângeri
importante asupra conformației
polipeptide după peptid că care
unește unitățile de aminoacid între
o moleculă proteică E formată din
șase atomi aceeași 6 atomi se află
între un singur cu atomul de oxigen
orientat în poziția Trans față
de atomul de hidrogen legat de
azotul amidi pauling și Cori au
demonstrat că legăturile pe fizice
carbonați jos nu se pot rotunji
bere din cauza unui caracter parțial
de dublă legătură astfel rotația
e permisă numai jurul legăturilor
azot carbonari faci Carbonara carbon
scheletul unei catene polipeptidice
poate fi văzut ca o serie de planuri
gid planurile consecutive având
un punct comun de rotație la atomul
de carbon nașpa așa dar vedem acum
de ce rigiditatea legăturilor peptidice
limitează numărul cam formațiilor
posibile pentru o Catena polipeptidica
cu toate aceste noțiuni în minte
lecția viitoare vom putea discuta
și despre celelalte nivele structurale
ale proteinelor și anume despre
structura secundară terțiară și
poate