Proteinele sunt, de fapt, moleculele prin care se exprimă informaţia genetică. Aminoacizii se succed în lanţul proteic conform informaţiei genetice conţinute în ADN.
Aminoacizii interacţionează intermolecular prin intermediul celor două grupe funcţionale din moleculă, grupa carboxil (–COOH), şi grupa amino (–NH2). În condensările biochimice se elimină o moleculă de apă între o grupă carboxil dintr-un aminoacid şi o grupă amino din alt aminoacid. Astfel, prin policondensarea aminoacizilor se obţin peptide, polipeptide şi proteine.
Proteinele pot conţine lanţuri polipeptidice foarte mari a căror dimensiuni variază de la câteva zeci la câteva mii de resturi de aminoacid.
Hidroliza proteinelor şi peptidelor este procesul invers policondensării.
Proteinele simple, prin reacţia de hidroliză, duc la obţinerea aminoacizilor.
Proteinele conjugate, prin reacţia de hidroliză, duc la obţinerea aminoacizilor, dar şi a altor molecule precum atomi de metale, acid fosforic, resturi de glucide, sau resturi de grăsimi. Aceste elemente neproteice se numesc componenta prostetică a unei proteine conjugate.
Sunt definite 4 nivele de organizare ale structurii proteice, şi anume:
- structura primară;
- structura secundară;
- structura terţiară;
- structura cuaternară.
Structura primară oferă o descriere detaliată a tuturor legăturilor covalente dintre resturile de aminoacizi dintr-o catenă proteică. Cel mai important element al structurii primare este secvenţa resturilor de aminoacizi din catena proteică, care se referă la identitatea aminoacizilor componenţi, la numărul lor, şi la modul în care aceştia se succed în moleculă.
Funcţia unei proteine este dependentă de secvenţa de aminoacizi, adică de structura primară.
Conformaţia unei proteine se referă la aranjamentul spaţial al atomilor dintr-o proteină. Conformaţiile posibile ale unei proteine includ orice structură la care proteina poate ajunge fără a desface vreo legătură covalentă. De exemplu, o schimbare în conformaţie poate apărea prin rotirea atomilor în jurul unei legături simple.
Interacţiunile necovalente din proteine, precum legăturile de hidrogen sau forţele van der Waals, joacă cel mai important rol în stabilizarea structurilor specifice menţinute de proteine. Aceste interacţiuni necovalente apar între aminoacizii care nu sunt legaţi direct între ei, aminoacizi care aparţin unor porţiuni diferite ale catenei polipeptidice sau chiar între aminoacizii care aparţin unor catene diferite.
Legătura peptidică este rigidă şi planară. Atomii de carbon din poziţia α, Cα, ai resturilor de aminoacizi adiacenţi sunt separaţi prin 3 legături covalente: Cα – C – N – Cα. Legăturile covalente impun nişte constrângeri importante asupra conformaţiei unei polipeptide. Legăturile peptidice C – N nu se pot roti liber din cauza unui caracter parţial de dublă legătură. Astfel, rotaţia este permisă numai în jurul legăturilor N – Cα şi Cα – C. Scheletul unei catene polipeptidice poate fi văzut ca o serie de planuri rigide, cu planurile consecutive având un punct comun de rotaţie la atomul Cα.
